ингибиторы ферментов

Ответ от Anlasovl[активный]
Помимо кофакторов – небелковых молекул, активирующих ферменты, известны различные низкомолекулярные соедине¬ния, которые могут тормозить ферментативные реакции. Такие соединения называются ингибитора¬ми ферментов.
Ингибирование может быть обратимым и необратимым.
Обратимое ингибирование может быть разделено на конкурентное и неконкурентное. При конкурентном ингибировании вещество, по своей структуре близкое к обычному субстрату фермента, соединяется с активным центром фермента, но не может про-реагировать с ним. Находясь здесь, оно преграж¬дает доступ к активному центру любой молекуле настоящего субстрата. Поскольку в этом случае ингибитор и субстрат конкурируют за место в активном центре фермента, эту форму ингибирования называют конкурентным ингибированнем. Оно обратимо, так как при увеличении концентрации субстрата скорость реакции возрастает.
Неконкурентное ингибирование обусловлено действием ингибиторов, не родственных по своей структуре субстрату данного фермента. В образова¬нии комплекса с ингибитором в этом случае участвует не активный центр фермента, а какая-нибудь другая часть его молекулы (см. рис. ниже) . Образование комплекса влечет за собой изменение глобулярной структуры фермента, и, хотя настоящий субстрат при этом к ферменту все же присоединяется, протекание реакции, тем не менее, оказывается невозможным. С повышением кон¬центрации ингибитора скорость ферментативной реакции все более снижается. К моменту насыщения ингибитором она оказывается, практически, равной нулю.
Необратимое ингибирование. Некоторые ферменты полностью ингибируются очень малыми концентрациями ионов тяжелых ме¬таллов, например, ионов ртути (Нg2+), серебра (Аg+) и мышьяка (Аs+), или иодуксусной кислотой. Эти вещества необратимо соединяются с сульф-гидрильными группами (—SН) и вызывают денатурацию (осаждение) фермента.