кэпирование это

Ответ от KaTeNkA DeReVeAnKo[новичек]
Зрелая мРНК состоит из нескольких участков с различными функциями: 5'-кэп, 5'-нетранслируемая область, кодирующая (транслируемая) область, 3'-нетранслируемая область и 3'-полиадениновый «хвост» .
5'-кэп представляет собой 7-метилгуанозин, соединенный 5`-атомом углерода через три остатка фосфорной кислоты к 5`-атому углерода рибозы на 5'-конце молекулы мРНК (см. рис)
Далее возможно метилирование гидроксильных групп 2'-атомов углерода трех остатков рибозы на 5'-конце мРНК, (см. рисунок). В функциональном отношении 5'-кэп выглядит как 3'-конец молекулы РНК: 5'-атом углерода в составе кэпа соединен с остатками фосфорной кислоты, 3'-атом углерода не связан. Данная модификация 5'-конца мРНК обеспечивает значительную устойчивость мРНК к действию 5'-экзонуклеаз .
[править] Механизм кэпирования
Исходной точкой кэпирования является 5'-атом углерода молекулы мРНК. Немодифицированный 5'-атом углерода соединен эфирной связью с тремя остатками фосфорной кислоты. Один концевой фосфат удаляется ферментом фосфатазой. Фермент гуанилтрансфераза отщепляет два концевых фосфата от молекулы ГТФ и присоединяет остаток ГМФ к концевому 5'-атому углерода. Образуется 5'-5' трифосфатная связь. N7-атом гуанозина метилируется ферментом метилтрансферазой. Для метилирования 5' проксимальных нуклеотидов используются и другие метилтрансферазы.
Показано, что ядерный фермент, осуществляющий кэпирование, перед началом транскрипции находится в связанном состоянии с РНК-полимеразой II. Сразу после синтеза 5'-конца транскрипта мРНК указанные ферменты связываются с ним и осуществляют кэпирование, данный процесс имеет сходство с полиаденилированием. Ферменты, осуществляющие кэпирование мРНК, связываются исключительно с РНК-полимеразой II, одной из функций которой является синтез мРНК.
Строение молекулы рибозы, показывающее положение 2'-, 3'- и 5'- атомов углерода
[править] Функции
Основные функции 5'-кэпа следующие:
* Регуляция экспорта мРНК из ядра.
* Предотвращение разрушения 5'-конца транскрипта в результате действия экзонуклеаз .
* Стимуляция трансляции.
* Способствование удалению интрона, проксимального к 5'-концу.
Регуляция экспорта мРНК из ядра осуществляется комплексом связывания кэпа (англ. Cap binding complex, CBC). Этот комплекс распознается компонентами ядерных пор и экспортируется в цитоплазму. После первого цикла трансляции данный комплекс заменяется такими факторами трансляции, как eIF4E и eIF4G.[1]
5'-кэп является маркером активно транслируемой мРНК и является, в том числе, регулятором периода полужизни мРНК. Кэп предотвращает деградацию мРНК с 5'-конца и повышает стабильность (увеличивает "период полураспада") мРНК двумя способами. Во-первых, предотвращается деградация мРНК 5'-экзонуклеазами за счет того, что специфичность этих ферментов не позволяет им разрезать 5`-p-p-p-5` связь. Во-вторых, после экспорта из ядра факторы трансляции eIF4E/eIF4G, соединяясь с кэпом, блокируют доступ нуклеаз к кэпу.
Однако прямое стимулирующее действие кэпа на трансляцию значительно превосходит усиление экспрессии генов, опосредованное влиянием кэпа на стабильность мРНК [2][3][4]
Удаление модифицированных азотистых оснований с 5`-конца мРНК катализируется комплексом декэпирования. Ненужная мРНК пока неизученным образом деградируется в Р-тельцах. [5]
Механизм удаления интронов, близких к 5'-концу, не до конца изучен, но, по-видимому, 5'-кэп способствует взаимодействию со сплайсосомой и удалению интрона.