молекула белка

Ответ от Елена Казакова[гуру]
Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Такая структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т. е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков. Замена одной-единственной аминокислоты в составе молекул белка или нарушение порядка в их расположении обычно влечет за собой изменение функции белка.
Учитывая, что в состав белков входит 20 видов аминокислот, число вариантов их комбинаций в полипептидной цепи поистине безгранично, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках. Например, в организме человека обнаружено более 10 тыс. различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 основных аминокислот.
В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки представляют собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль, напоминающую растянутую пружину (это так называемая а-спираль) , или сложены в складчатый слой (р-слой) . Такие а-спирали и р-слои являются вторичной структурой. Она возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои) .
Полностью a-спиральную конфигурацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов; он входит в состав наружного слоя кожи позвоночных.
У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы — глобулу (характерна для глобулярных белков) . Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Такая структура стабилизируется ионными, водородными, ковалентными дисульфидными связями (образуются между атомами серы, входящими в состав цистеи-на, цистина и мегионина) , а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц) , образуя четвертичную структуру белковой молекулы. Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров) , находящихся в третичной структуре, и небелковой части — гема.
Только в такой структуре гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.
Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д. ) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации может быть полным или частичным. В некоторых случаях переход к нормальным условиям среды сопровождается самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией.
Простые и сложные белки. По химическому составу выделяют белки простые и сложные. К простьм относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложный — белки, содержащие белковую часть и небелковую (простетическую) ; простетическую группу могут образовывать ионы металлов, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др.

Ответ от Антон Думчев[новичек]
33333

Ответ от 3 ответа[гуру]

Ответ от 3 ответа[гуру]