зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Ответ от Alexey Khoroshev[гуру]
1. Ферменты — биологически активные органические вещества, которые ускоряют химические реакции в клетке. Зависимость скорости любой химической реакции от свойства химических веществ, их концентрации, температуры среды. Особенности химических веществ клетки : низкая химическая активность и концентрация, сравнительно низкая температура клеточной среды.
2. Особенности химических реакций в клетке — очень большая скорость благодаря участию в них биологических катализаторов — ферментов. Ускорение химических реакций в клетке в десятки миллионов раз за счет участия в них ферментов.
3. Химическая природа ферментов. Белки — обязательная составная часть ферментов. Наличие у ряда ферментов небелковой части, образование соединений белка с витаминами или другими веществами. Все ферменты — белки, но не все белки — ферменты. Значительное превышение ферментом размера вещества, на которое он действует. Пример, молекулярная масса фермента каталазы 250 000, а пероксида водорода, на который он действует, — 34.
4. Механизм действия фермента. Главное условие химических реакций — тесное сближение молекул, участвующих в реакции.
Геометрическое соответствие структуры фермента и вещества, на которое он действует, отвечает этому условию и способствует их сближению. Соответствие структуры фермента и вещества как ключ замку. Нарушение структуры фермента — причина исчезновения его каталитических свойств.
5. Разнообразие ферментов. Огромное разнообразие химических реакций, протекающих в клетках всех организмов. Ускорение каждой химической реакции особым ферментом. Тысячи химических реакций в клетке, их ускорение несколькими тысячами различных ферментов. Так, каждую реакцию обмена веществ катализирует своя группа ферментов: многочисленные реакции пластического обмена — одна группа ферментов, а реакции энергетического обмена — другая группа ферментов.
Кинетика ферментативной реакции (т. е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций.
Полный математический анализ ферментативной реакции приводит к сложным уравнениям, не пригодным для практического применения. Наиболее удобной оказалась модель, разработанная в 1913 г. Она объясняет характерную гиперболическую зависимость активности фермента от концентрации субстрата и позволяет получать константы, которые количественно характеризуют эффективность фермента.
Модель Михаэлиса-Ментен исходит из того, что вначале субстрат А образует с ферментом E комплекс, который превращается в продукт В намного быстрее, чем в отсутствие фермента. Константа скорости kкат намного выше, чем константа некаталитической реакции k. Константу kкат называют еще «числом оборотов» поскольку она соответствует числу молекул субстрата, превращаемых в продукт одной молекулой фермента за 1 с. Согласно этой модели, активность фермента определяется долей комплекса EA от общей концентрации фермента [E] t , т. е., отношением [EA] / [E] t. С целью упрощения модель предполагает, что E, А и ЕА находятся в химическом равновесии согласно закону действующих масс,что дает в итоге для диссоциации комплекса EA уравнение:
[E][A]/[EA] = Km Поскольку [E] t = [E] + [EA],
[EА] = [E] t [А]/(Кm + [А])
Из v = kкат[EA] и предыдущего выражения получают уравнение Михаэлиса-Ментен.
Уравнение содержит две величины (два параметра), которые не зависят от концентрации субстрата [A], но характеризуют свойства фермента: это произведение kкат[E] t , соответствующее максимальной скорости реакции V при высокий концентрации субстрата, и константа Михаэлиса Кm , характеризующая сродство фермента к субстрату. Константа Михаэлиса численно равна той концентрации субстрата [A]. при которой ν достигает половины максимальной величины V (если v = V/2, то [A] / (Кm + [A]) = 1/2, т. е. Km = [А]). Высокое сродство фермента к субстрату характеризуется низкой величиной Кm и наоборот.
Далее http://www.xumuk.ru/biochem/98.html
Источник: