от чего зависит проявление медицинской активности

Ответ от Елена Закамская[гуру]
1) Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи наз. первичной структурой.
Термин "вторичная структура" относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы-правая1альфа- спираль и бета-структура.
Под третичной структурой понимают расположение полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, наз. доменами.
Термин "четвертичная структура" относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц) , не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве
2) - Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна.
- Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов.
- Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.
-Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.
-Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
-Защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.
-В последнее время в отдельную группу выделены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.
-Следует упомянуть и о существовании белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями.
- Ферментативная функция
3) Механизм действия заключается в следующем: субстрат связывается в активном центре фермента в нескольких точках и это исключает ошибки; активный центр располагается в углублении (нише) поверхности фермента и имеет комплементарную субстрату конфигурацию. В результате субстрат окружается функциональными группами активного центра фермента и изолируется от водной среды. Связывание субстрата с ферментом часто вызывает конформационные изменения, что ведет к правильному (оптимальному) расположению аминокислотных остатков, требуемому для протекания катализа, и тем самым увеличивает специфичность фермент-субстратного взаимодействия (индуцированное соответствие) .
Условиями функционирования ферментов является определенное значение рН (для каждого фермента свое) . При повышении температуры до 37 - 40 скорость ферментативной реакции увеличивается, что закономерно для катализа; с другой стороны, при температуре более 50 начинается денатурация фермента.
4) Нуклеиновые кислоты состоят из множество закономерно повторяющихся звеньев - мономеров (нуклеотдов) .
5) НУКЛЕОТИДЫ состоят из азотистого основания (пуринового - аденина, гуанина) или пиримидинового - тимина, цитозина) , углевода - пятиуглеродного сахара (дезоксирибозы) остатка фосфорной кислоты.