сложноэфирная связь

Ответ от Alex Mishin[гуру]
1) Первичная структура - это последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка. Аминокислотные остатки связаны амидными (пептидными) связями между карбоксилом одной аминокислоты и альфа-аминогруппой другой. Природа связи - ковалентная.
2) Вторичная структура - укладка полипептидной цепи в альфа-спираль, бета-складчатые структуры и пр. - поддерживается водородными связями между атомами полипептидного "остова" цепи - .-CO-NH-CHR-CO-...Боковые группы аминокислотных остатков в ее поддержании участия не принимают, но могут. напротив, нарушать структуру, создавая неупорядоченные участки.
3) Третичная структура поддерживается взаимодействиями между боковыми группами аминокислотных остатков в пределах одной полипептидной цепи. Природа связей - различная: водородные связи, ионные и гидрофобные взаимодействия, а также ковалентные связи - когда SH-группы двух остатков цистеина образуют S-S- мостик так называемого цистина. В принципе, в формировании третичной структуры могли бы участвовать и другие ковалентные связи между боковыми группами аминокислотных остатков - например, амидная связь между эпсилон-аминогруппой лизина и дистальной карбоксильной группой аспарагиновой или глутаминовой кислоты или сложноэфирная связь между таким же карбоксилом и ОН-группой остатка серина. Но в реальности таких случаев я не знаю - за исключением тиол-сложноэфирной связи (SH-группа цистеина ковалентно связана с карбоксилом аспарагиновой или глутаминовой кислоты) в некоторых белках иммунной системы.
4) Четвертичная структура белка поддерживается такими же связями, как и третичная структура, но связи эти образуются между различными полипептидными цепями.
Науке, в отличие от Аллы Сапон, не известны "тиосульфатные группы", сложноэфирные связи в белках и вообще какие-либо ковалентные связи в них, образованные ОН-группами (которые Алла почему-то именует "гидроксогруппами").